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三级结构

三级结构的相关文献在1983年到2022年内共计138篇,主要集中在生物化学、自动化技术、计算机技术、轻工业、手工业 等领域,其中期刊论文102篇、会议论文11篇、专利文献2202793篇;相关期刊93种,包括美与时代(下旬刊)、太原师范学院学报(社会科学版)、黑龙江史志等; 相关会议10种,包括2012全国高性能计算学术年会、第十四次全国环境微生物学术研讨会、2011年中国工程热物理学会工程热力学与能源利用学术会议等;三级结构的相关文献由433位作者贡献,包括孙学峰、梅雪松、潘爱飞等。

三级结构—发文量

期刊论文>

论文:102 占比:0.00%

会议论文>

论文:11 占比:0.00%

专利文献>

论文:2202793 占比:99.99%

总计:2202906篇

三级结构—发文趋势图

三级结构

-研究学者

  • 孙学峰
  • 梅雪松
  • 潘爱飞
  • 王文君
  • 邹泽红
  • 严子奇
  • 亓茉言
  • 伍秋容
  • 余多慰
  • 侯腾
  • 期刊论文
  • 会议论文
  • 专利文献

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    • 张根生; 刘欣慈; 岳晓霞; 丁一丹; 赵陈美慧; 勾凤琦; 吕云雄
    • 摘要: 本实验以市售鲜蛋制备得到的蛋清为原料,分别利用巴氏杀菌和超高压杀菌处理(200~300 MPa,2.5~12.5 min),经喷雾干燥后,采用圆二色光谱、傅里叶变换红外光谱、紫外光谱、荧光光谱和动态光散射激光粒度仪等研究超高压杀菌处理对蛋清蛋白的构象、粒径、表面电位、起泡特性的影响。结果表明,巴氏杀菌和超高压杀菌处理均对蛋清蛋白构象产生不可逆改变;随着杀菌压力的增加,α-螺旋和无规卷曲的相对含量增大,β-折叠和β-转角相对含量降低;超高压处理后样品荧光强度低于未处理鲜蛋,随压力的升高和保压时间的延长,总体呈先升高后降低趋势;高压处理能够促使酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸残基暴露,但随着保压时间的延长,暴露的氨基酸残基又会被重新包埋。此外,压力还会诱导蛋清聚集,随着杀菌压力的升高和保压时间的延长,蛋清粒径呈先升高后下降的趋势,且分布均匀;300 MPa下,表面电位、起泡性和泡沫稳定性随着杀菌时间的延长出现了先增强后减弱的趋势,在7.5 min达到最大值;200 MPa及250 MPa下起泡性和泡沫稳定性持续增强。与巴氏杀菌相比,超高压杀菌对二级结构破坏更大,对三级结构破坏较小,有效提高了蛋清多分散系数、表面电位、起泡性和泡沫稳定性。
    • 胡海玥; 闫可心; 赵娅柔; 何琳琳; 汪建明
    • 摘要: 为探究冷冻对大豆分离蛋白结构和乳化性质的影响,选取0.04 g/mL大豆分离蛋白溶液进行研究,以-5°C和-20°C作为冷冻温度,冷冻3 d.通过傅立叶红外光谱、内源荧光光谱、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)、静态多散射稳定性分析仪以及倒置荧光显微镜等方法,研究冷冻处理对大豆分离蛋白微观结构以及乳化性质的变化影响.结果表明,经冷冻处理和未经冷冻处理的大豆分离蛋白亚基组成基本相同,冷冻使蛋白产生可逆变性;冷冻处理后的样品最大吸收峰在340 nm,证明冷冻后的大豆分离蛋白三级构象发生变化;冷冻后蛋白的β-类型结构均少于80%,β-折叠和无规卷曲结构增多、β-转角减少,表明冷冻使大豆分离蛋白结构趋于无序化.通过研究浓度为0.002 g/mL大豆分离蛋白乳状液的粒径分布、稳定性和微观结构,发现未经冷冻处理的大豆分离蛋白乳状液粒径多数在20μm以下,冷冻后,乳状液粒径峰型变宽,多数粒径分布在10μm~50μm之间,表明产生了聚集体;通过对乳状液微观结构的观察和对稳定性的测定,发现冷冻大豆分离蛋白乳状液中存在蛋白聚集体,且稳定性与未经冷冻处理蛋白乳状液相比明显较差,表明冷冻处理对于大豆分离蛋白的结构及乳化性质带来不利影响.
    • 米晓钰; 李乔; 马睿; 朱晓林; 温永强; 刘霞; 杜晓华
    • 摘要: 通过比较天祝白牦牛(Bos grunniens)与黄牛(Bos taurus)NGB蛋白三级结构,分析天祝白牦牛NGB蛋白氨基酸位点突变对其三级结构的影响.利用生物信息学在线分析网站及软件对天祝白牦牛和黄牛NGB蛋白的同源性、系统发育进化、三级结构进行比较分析.结果显示,天祝白牦牛NGB蛋白进化趋于保守,83号位点为未知突变,97号位点为保守替换;83号位点突变使得NGB蛋白Ser突变为Pro,主要为R侧链由醇羟基突变为四碳环,侧链结构发生改变,使得83号位点由α-螺旋突变为无规卷曲,突变位于E、F链之间,使得E、F链之间的距离由11.79?变为8.21?,致使与卟啉环中心铁原子相连远端His 64距离由2.17?变为2.10?;97号位点突变使得NGB蛋白Arg突变为Gln,主要为R侧链由氮原子突变为氧原子,且与碳原子通过双键连接,侧链结构未发生改变,使得97号位点突变后仍为α-螺旋,突变基团指向亲水相,羧基端与近端His 96位点相连,致使His 96与卟啉环中心铁原子距离由1.98?变为2.00?.经比较天祝白牦牛两处突变未发生在NGB蛋白核心功能区,对NGB蛋白功能未产生影响;突变造成R侧链基团发生改变,可能对NGB蛋白稳定性、柔韧性及溶解度造成一定影响;核心His 64、His 96与卟啉环中心铁原子距离发生改变,说明突变极有可能会对血红素外源配体结合造成一定影响.
    • 王致禹; 陈晓倩; 孟庆凤; 李春; 刘丽波; 曲国强; 孙雪婷
    • 摘要: 本文通过多次催化酯交换方法,研究了最优催化条件下脂肪酶活性和结构的关系,以及低活性脂肪酶的活性再生技术。在催化合成1,3-二油酸-2-棕榈酸甘油三酯的研究中,利用荧光光谱和傅里叶变换红外光谱,分析最优条件下不同使用次数脂肪酶的三级与二级结构,研究脂肪酶活性变化与其二级、三级结构之间的关系。使用异丙醇和混合油脂处理脂肪酶,使低活性脂肪酶的活性得以恢复。研究结果表明:随着脂肪酶活性的降低,脂肪酶荧光强度增强,氨基酸暴露面积逐渐增大,在二级结构中,α-螺旋含量降低,β-折叠含量逐渐增加。通过异丙醇处理,脂肪酶活性恢复到原脂肪酶的75.00%;再经混合油脂处理,脂肪酶活性恢复到原脂肪酶的96.60%,实现了高效催化恢复活性的目的。
    • 熊文飞; 李亚; 王立峰
    • 摘要: 明确蛋白质与多糖之间静电相互作用对蛋白质结构和热特性的影响,可为深入理解两者静电复合物界面特性机制提供新见解.基于此,本研究借助紫外可见光谱、内源荧光光谱、圆二色谱、傅里叶变换光谱和差示扫描量热仪探究卵白蛋白(Ovalbumin,OVA)与壳聚糖(Chitosan,CS)之间的静电相互作用对OVA二级、三级结构及热特性的影响.结果表明,静电排斥力和静电吸引力都会导致OVA的结构发生去折叠,主要表现为色氨酸残基向亲水区域迁移且暴露程度下降;α-螺旋、β-转角和自由卷曲含量分别下降约26.9%、52.3%、6.0%,β-折叠增加约33.9%.此外,OVA的热变性温度也由于静电结合作用由78°C上升至83°C.这些发现可为利用多糖通过静电作用调控OVA功能特性提供参考和思路借鉴.
    • 尹燕霞; 佟丽; 黄建华; 姜国华
    • 摘要: 应用远紫外CD光谱、紫外差光谱、内源荧光光谱以及ANS荧光光谱,探究了钙调磷酸酶B亚基钙结合位点的突变对B亚基结构和功能的影响.结果显示:钙结合位点突变体Y105W激活CNA的能力强于CNB;而E110Q活化CNA的能力弱于CNB;Y105W和E110Q与Ca2+亲和性低于CNB;CNB和它的突变体二级结构趋于一致,但三级结构存在明显差异,这种差异可能是它们功能差异的结构基础.
    • 郭洪伟; 马慧娇; 郭家俊; 曾朝玮; 章中
    • 摘要: 为探究酸性pH值条件抑制芽孢萌发的机理,研究了不同pH值处理对芽孢皮层裂解酶(CwlJ)的活性和结构的影响.采用傅里叶红外光谱法与荧光光谱法来分析芽孢皮层裂解酶(CwlJ)的二、三级结构与酶的活性之间的关系.实验所采用的pH值为3、5、7、9、11,结果表明:1)pH 3、5时,随着时间的推移,芽孢皮层裂解酶(CwlJ)被激活,活性很高;2)酶的活性与其二级结构域中的α-螺旋相对含量紧密相关;当pH值从3增加到5时,α-螺旋相对含量不断的增大,由36.15%增加到37.29%,当pH值从5增加到7时,α-螺旋相对含量基本不变,当pH值从7增加到11时,α-螺旋相对含量不断的减小,即在pH 3~5之间酶可能被激活;3)随着pH处理条件的改变,pH 5的荧光强度最强,内部蛋白质完全展开,空间结构更加松散扩张,三级结构更加稳定.综上所述,在酸性pH值条件下,皮层裂解酶(CwlJ)的结构稳定,活性高,故推测酸对芽孢萌发的抑制作用不是因为其抑制了皮层裂解酶的活性.
    • 丁静; 钱俊青
    • 摘要: 研究蛋白质结构是了解蛋白行使其生物功能的基础.蛋白质的结构是其功能的决定性因素,而结构的多样性则决定了功能的多样性.本文归纳了蛋白质二级结构与三级结构的经典光谱表征方法,主要包括圆二色光谱(CD)、拉曼光谱(RS)、傅里叶变换红外光谱(FTIR)、荧光光谱(FS)、核磁共振(NMR)与X-射线衍射(XRD).
    • 王冬梅; 范志军; 安然; 王中江
    • 摘要: 本文研究了热处理对大豆蛋白热聚集体的结构影响.结果表明:热诱导聚集体的形成降低了大豆蛋白β-折叠结构含量,增加了大豆蛋白二级结构的无序性.60°C和80°C热诱导大豆蛋白热聚集体的形成使大豆蛋白结构更趋于"包埋态",而100°C热诱导大豆蛋白热聚集体的形成使大豆蛋白更趋于"暴露态".
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