LA GLICOPROTEINA G DE LOS RABDOVIRUS. UN MODELO PARA EL ESTUDIO DE VIROLOGíA COMPARADA Y DESARROLLO DE VACUNAS RECOMBINANTES

摘要

Los rabdovirus poseen una nucleocápsida que rodea a una molécula de ARN El ARN está envuelto por una bicapa lipídica que está atravesada por trímeros formados por monómeros asociados de forma no covalente de la proteína G (pG). La pG tiene unos 500 aminoácidos (aa), 2-6 sitios potenciales de N-glicosiSación, 12-16 residuos de cisterna altamente conservados, 2-3 regiones de heptadas repetidas de aa hidrofóbicos en las posiciones a y d, un péptido senal que se elimina después de la inserción en la membrana, un dominio transmembranal de 20 aa hidrofóbicos en la región car-boxi-terminal y una región hidrofilica citoplasmática en la parte carboxi-terminal. La asociación-disociación entre monórneros y trímeros y el desplazamiento delos trímeros en la membrana Hpídica se alteran por cambios conformacionales. Los trímeros de pG son responsables de la unión del virus a los receptores celulares, de la fusión de membranas inducida a bajo pH y de la reacción con los Ac neutralizantes. Las diferencias antigénicas entre rnonómeros y trímeros pueden tener influencia en el desarrollo de nuevas vacunas. La complejidad conformacional de la pG de rabdovirus obliga a utilizar vectores de expresión eucarióticos de cara a obtener posibles vacunas recombinantes.