芘与人血清白蛋白和牛血清白蛋白结合位点微环境极性的差异

摘要

利用芘(Pyr)的微环境极性探针性质,采用稳态荧光光谱、荧光共振能量转移技术结合分子对接法,对比分析了Pyr分别与人血清白蛋白(HSA)和牛血清白蛋白(BSA)作用机制的差异.结果表明,HSA和BSA中Pyr的I1/I3平均值分别为1.36和0.92;Pyr与HSA和BSA的结合常数分别为1.86×107和1.71×105 L/mol;Pyr与HSA和BSA中色氨酸残基表观距离分别为2.37和2.34 nm.Pyr在HSA和BSA中不同的结合位点位于ⅠB子域和ⅠA子域,其结合位点周围氨基酸残基的极性是影响Pyr I1/I3值的主要原因之一.实验证实Pyr与HSA和BSA结合作用位点处的微环境极性存在差异.