蛋白氧化

摘要： 研究猪肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)经胰蛋白酶水解后的肌球蛋白头部(S1)和尾部(Rod)受羟自由基的氧化程度以及丁香提取物对蛋白氧化位点的影响。选择未氧化的MP、氧化的MP及与丁香提取物结合后氧化的MP进行一维电泳、双向电泳实验和质谱鉴定。一维电泳结果表明,丁香提取物对S1部位的保护作用更加明显,Rod和S1分解生成的小片段主要是通过二硫键与肌动蛋白发生了交联。双向电泳和质谱鉴定结果证实了氧化后增加的蛋白,主要是肌球蛋白或肌动蛋白等MP中主要蛋白的亚基或碎片;丁香提取物的添加能够有效地控制这些碎片的产生,从分子水平上证实了丁香提取物抑制蛋白氧化的效果。肽段质谱鉴定结果显示,羟自由基诱发的MP氧化主要修饰的氨基酸部位为甲硫氨酸和半胱氨酸。本研究表明在肉制品加工与贮藏中添加丁香提取物可以改善肉制品的功能特性。

摘要： 肌原纤维蛋白是肌肉中的一类非常重要的蛋白质,直接影响肉制品的品质,但肌原纤维蛋白在加工贮藏过程中又极易发生氧化,导致加工肉品的氨基酸侧链修饰、蛋白质交联聚集以及功能性质改变等一系列不良后果。多酚类化合物作为抗氧化效果显著的天然抗氧化剂,与肌原纤维蛋白相互作用可有效抑制其氧化反应,同时也会对其结构、功能和营养特性产生影响。本文综述了肌原纤维蛋白氧化的自由基链式反应机制、多酚的构效关系、多酚-肌原纤维蛋白共价和非共价相互作用的机制及其对蛋白结构和性质的影响,以期能为多酚在肉制品保藏中的应用提供理论指导。

摘要： 研究血红素辅基氧化修饰对肌球蛋白溶解度、粒径、乳化活性及乳化稳定性的影响,同时分析氧化修饰后肌球蛋白凝胶动态流变学特性、凝胶强度、保水性、水分分布变化、分子作用力以及微观结构变化,揭示氧化修饰对肌球蛋白凝胶保水性的影响机制。结果表明:低浓度血红素辅基处理肌球蛋白,蛋白溶解度无显著差异,乳化稳定性、热诱导凝胶的凝胶强度以及持水力有所提高,蛋白凝胶网络致密均匀,血红素辅基通过提高肌球蛋白凝胶分子间作用力(二硫键)使凝胶结构更加均匀有序、致密、孔洞尺寸小;同时提高了凝胶的表面亲水性和凝胶持水力,增强了凝胶中蛋白-水分子相互作用,进而增加了凝胶中不易流动水的比例,使更多水分保持在凝胶网络结构中。高浓度血红素辅基处理造成肌球蛋白溶解度降低、粒径增加、乳化活性及乳化稳定性降低同时凝胶网络结构被破坏、流变曲线趋于平坦,持水力降低。

摘要： 对江西特色食品霉鱼在干燥、腌制及自然发酵过程中的品质变化进行了研究。结果表明:霉鱼经过干燥和腌制后其中的水分含量迅速下降。在发酵保藏过程中,霉鱼p H值下降,TVB-N值、亚硝酸盐、过氧化值和硫代巴比妥酸活性物质含量不断上升。肌原纤维蛋白和肌浆蛋白含量下降,肌原纤维蛋白和肌浆蛋白的羰基含量上升,巯基含量下降,蛋白在霉鱼生产过程中降解氧化。通过物理特性、化学性质、微生物变化及感官4个方面综合评价,原料发酵30 d的品质达到最佳,最长发酵保藏时间为60 d。

摘要： 研究芬顿氧化体系诱导的不同氧化水平(0、1、5、10、20 mmol/L H_(2)O_(2))对白斑狗鱼肌原纤维蛋白结构和功能特性的影响。随着氧化水平的升高,肌原纤维蛋白的羰基和浊度增加、溶解度显著降低(P10 mmol/L H_(2)O_(2))使乳化性和乳化稳定性明显降低。结果表明,肌原纤维蛋白的适度氧化修饰可提高其起泡能力,提供更好的功能性能。

摘要： 研究添加安石榴苷、焦磷酸钠(sodium pyrophosphate,SPP)及其组合(P+SPP)对肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)氧化稳定性和凝胶性能的影响。结果表明,安石榴苷和SPP添加均能有效抑制氧化诱导的蛋白羰基含量上升及自由氨基含量下降,且P+SPP组合添加效果最佳;但所有添加剂均无法有效抑制氧化诱导的巯基含量降低。添加安石榴苷促进了氧化诱导的蛋白结构展开、显著抑制了蛋白粒径增大(抑制率为10.50%),对于蛋白溶解度和热诱导凝胶过程中的流变学特性无显著影响,但明显降低了氧化MP凝胶的蒸煮损失和质构劣变。SPP添加同样促进了蛋白结构展开、抑制了蛋白粒径增大(抑制率为17.65%)、提高了氧化MP的溶解度(提高了9.78%),显著改变了热诱导凝胶过程中MP的流变学行为,致使热诱导凝胶的蒸煮损失降低了42.56%,但明显降低了凝胶强度等质构指标。P+SPP对MP凝胶性能的影响整体与SPP单独添加类似。因此,本研究抗氧化剂使用显著提高了MP的氧化稳定性及凝胶持水性,但凝胶的质构特性与抗氧化剂的种类密切相关。

摘要： 肉蛋白是人类膳食的优质蛋白来源,由于肉类在加工过程中受氧化促进剂和许多结构破坏的影响,肉类蛋白质会不可避免的暴露在含有氧化应激条件的环境中,氧化会诱导肉蛋白结构发生变化,进而影响肉品的加工性能、风味特征以及营养价值,最终影响肉与肉制品的品质。肌肉蛋白的热诱导凝胶特性是肉糜类制品加工的基础,直接影响肉制品的品质。适度的氧化会导致肌肉蛋白折叠并进一步提高其凝胶性能,而过度氧化会导致共价交联介导的不恰当和不可逆聚集,从而降低蛋白质的凝胶性能。鉴于此,有效调控肌肉蛋白氧化程度是肉品科学研究领域亟待解决的问题。目前,研究以植物多酚为代表的天然抗氧化剂诱导调控肌肉蛋白氧化及对功能特性的影响已成为肉品科学技术领域的研究热点。为符合消费者对肉品“绿色、健康、营养”需求,已有较多的研究以具有抗氧化、抗菌、抗炎和抗癌等多种功能特性的植物多酚作为研究对象,探究其对肌肉脂肪和肉蛋白(肌原纤维蛋白)氧化以及对凝胶等品质特性的调控影响。结果表明,植物多酚的抗氧化效果显著,可有效抑制脂肪和蛋白质氧化,通过调控氧化程度可改善肉品颜色、嫩度、蒸煮损失、保水性及凝胶等品质特性。该文综述了肉品氧化机制、植物多酚抗氧化机制、植物多酚与蛋白相互作用、植物多酚对肌肉蛋白氧化和凝胶特性的调控及其对肉品质影响,为植物多酚在肉制品绿色加工中的合理应用提供参考和理论支撑。

摘要： 嫩度和肉色是影响消费者购买牛肉的两个最重要因素,也直接影响着牛肉品质。为了改善嫩度和肉色等肉品质出现了很多方法,钙盐嫩化法被认为是一种经济实惠而又高效的方法,在适宜的添加量范围内它既可以显著提高肉嫩度,也可以明显改善肉色。然而,现在关于不同钙盐调控牛肉品质改善的机理因素及其应用情况的研究还相对较少,这阻碍了钙盐嫩化法的进一步发展。因此,本文从钙盐添加方式、钙盐调控牛肉品质改善因素和钙盐在牛肉上的应用研究情况三方面进行综述,以期为钙盐在肉制品领域中进一步发展提供借鉴意义。

摘要： 以西伯利亚鲟鱼肉为原料,通过漂洗制备冷冻鱼糜,研究冻藏期间蛋白质、脂肪和质构的变化规律。试验结果表明,冻藏过程中冷冻鱼糜肌原纤维蛋白质发生氧化,空间结构发生变化,使内部疏水基团暴露,肌原纤维蛋白活性降低,而漂洗可延长肌原纤维蛋白质的冷冻变性时间。冻藏过程中鲟鱼鱼糜的脂肪也不断氧化,而漂洗工艺可延缓脂肪酸的氧化。结合硫代巴比妥酸反应物值(TBARS)和气相分析结果,二十二碳六烯酸(DHA)和二十碳五烯酸(EPA)在冻藏中期开始迅速氧化。质构分析表明,漂洗工艺可抑制冻藏过程中冷冻鱼糜蛋白结构的劣化。

摘要： 该研究探讨了羟基自由基结合宰后高温处理的鸭肉肌原纤维蛋白(DMP)氧化及理化特性变化。鸭胸肉分别在宰后0.5~4.5 h期间经过0、40°C处理,之后提取的DMP经过不同浓度H_(2)O_(2)处理(0、5、10 mmol/mL),测定氧化后DMP的羰基含量、巯基含量、表面疏水性、保水性,蛋白质组成特征及凝胶结构分析。随着H_(2)O_(2)浓度的增加,两个温度处理组其DMP巯基含量和保水均显著降低(p<0.05);同时羰基含量和表面疏水性均显著升高(p<0.05)。需要指出的是,高温处理组(40°C)与对照组(0°C)间差异统计学上显著(p<0.05)。10 mmol/mL H_(2)O_(2)结合40°C处理后DMP羰基含量、巯基含量、表面疏水性和保水性分别达到15.72 nmol/mg pro、21.73 nmol/mg pro、96.57μg和83.09%。蛋白特征分析发现随着H_(2)O_(2)浓度升高不同温度处理组DMP间交联度均显著增加,其中40°C处理组较0°C处理组MP表现出较高的交联度,凝胶网络的均匀性显著降低且空隙增加。以上结果表明羟基自由基结合高温处理的DMP通过形成了二硫键使交联度增加,致使凝胶空间结构受到影响,这为鸭肉中蛋白氧化控制提供一定理论参考。

摘要： 为了深入了解蛋白氧化对凝胶特性的影响,本文探讨了乳清蛋白氧化对其功能性质的影响机制。主要研究了氧化对乳清蛋白凝胶质地、流变学特性和微观结构变化的影响。试验采用羟基自由基氧化体系,在不同H2O2浓度(1～20mmol/L)及不同FeCl3浓度(0.1～1mmol/L)对乳清蛋白分别氧化3h,通过质构仪、流变仪和扫描电镜对凝胶特性和微观结构进行研究。结果显示：同未氧化乳清蛋白相比,在所有氧化条件下,凝胶硬度降低了90％以上,贮藏模量(G')值降低了17％以上,复合模量(G*)值降低了20％以上；高浓度氧化条件下,弹性降低了20％以上。氧化明显改变了凝胶的微观结构,随着氧化剂的加入,导致了疏松多孔且不规则凝胶的形成。上述结果表明,氧化对蛋白凝胶质地和凝胶形成能力起着很大的破坏作用,并影响着其微观结构。

摘要： 本发明提供了一种利用色素蛋白的氧化损伤检测抗氧化剂抗氧化效力的方法，属于抗氧化剂抗氧化效力测定技术领域。对色素蛋白进行全波长扫描得出蛋白特征吸收峰；在含有色素蛋白和自由基的体系中分别加入阳性抗氧化剂和待测抗氧化剂，根据色素蛋白在特征吸收峰处的吸光值变化利用抗氧化能力公式计算出待测抗氧化剂相当于阳性抗氧化剂的抗氧化当量。本发明可用于评估抗氧化剂对生物大分子的保护作用，进而评估抗氧化剂的抗氧化效力，准确度更高，更接近于生理的真实水平。

摘要： 本发明公开了一种利用碱性蛋白酶酶解海带渣蛋白制取抗氧化活性水解液的方法，涉及海带渣的回收利用。所述方法包括以下步骤：1)将海带渣加至盐酸溶液中，23‑27°C下搅拌，过滤，水洗至中性，干燥，得脱酸溶性灰分海带渣；2)加水和碱性蛋白酶，调节pH＝7.5‑9.5，50‑60°C下搅拌进行水解反应，抽滤，收集滤液，即具有抗氧化活性水解液。该方法以农产品深加工废弃物海带渣为原料，利用碱性裂解酶制备水解液，为海带渣的综合利用开辟了新的途径。

摘要： 基于氨基酸组成和蛋白质相互作用识别抗氧化蛋白方法，涉及医药技术领域，针对现有技术中根据序列信息预测的二级结构，使用PSI‑PRED等工具提取蛋白质二级结构信息的特征时，预测的蛋白质二级结构存在误差，进而导致抗氧化蛋白识别准确低的问题，本申请提出了一种全新的抗氧化蛋白识别方法，利用蛋白质‑蛋白质相互作用的特征和氨基酸的组成来表达抗氧化蛋白序列的特征，能够实现对抗氧化蛋白的准确识别，为相应蛋白质定位、疾病分析及药物研究提供了理论基础。本申请在处理不平衡的抗氧化蛋白数据时引入了多种不平衡数据处理方法，最终使用SMOTE算法处理数据得到的模型最优，优化了抗氧化蛋白的识别效果。

摘要： 本发明提供一种糖化蛋白质测定试剂，其至少包含Trinder’s试剂、4‑氨基安替比林、蛋白酶、蛋白酶的稳定剂以及亚铁氰化物，其中，至少Trinder’s试剂包含在含有Trinder’s试剂的部分组合物中，至少4‑氨基安替比林包含在含有4‑氨基安替比林的部分组合物中，蛋白酶的稳定剂是使亚铁氰化物与该蛋白酶的稳定剂混合后的氧化还原电位大于0.058V的稳定剂，氧化还原电位是包含蛋白酶的稳定剂和亚铁氰化物、不包含糖化蛋白质的反应体系的氧化还原电位。

摘要： 本发明提供了一种蚕蛹蛋白抗氧化肽的制备方法，属于食品加工技术领域。所述制备方法包括：1)将蚕蛹粉与石油醚混合，超声，固液分离；2)将脱脂蚕蛹粉、水和蚕蛹蛋白水解酶混合进行酶解；3)将蚕蛹粉酶解液灭酶，离心，将得到的上清液采用0.40～0.50μm滤膜过滤，收集滤液；4)将滤液采用3000Da的超滤膜超滤，收集透过液，得到超滤液；5)将超滤液采用200Da的超滤膜超滤，收集截留物。本发明制备得到的蚕蛹蛋白肽中必需氨基酸含量达到43％左右，总抗氧化能力、对超氧阴离子(O2·)的清除能力、对·OH清除能力以及对DPPH的清除能力均较强。

摘要： 本发明公开了一种同时测定人血清氧化脂蛋白（a）和氧化低密度脂蛋白的方法。该分析体系以硅烷化修饰的多组分免疫传感器为固相载体，通过在载体上包被捕获抗体，制成固相抗体；向固相抗体中加入待测样品或标准系列溶液，充分反应后，再加入辣根过氧化物酶标记的抗体，形成夹心免疫复合物；最后，加入化学发光底物鲁米诺-过氧化氢进行反应，通过用高分辨率的电荷耦合器件检测发光强度，从而对人血清的氧化脂蛋白（a）和氧化低密度脂蛋白进行同时定量，并对免疫反应条件、酶结合物稀释度及检测时间等进行了优化，且对该方法的线性范围、精密度、准确性及检测限等指标进行考察。该分析方法具有操作简单、灵敏度高、线性范围窄、稳定性好等优点，具有一定的临床应用价值。

摘要： 本发明涉及一种检测化合物的方法，该化合物能够调节神经元一氧化氮合酶(nNOS)或其中一种变体与神经元一氧化氮合酶抑制蛋白质(PIN)的复合作用，其中：温育含有所述化合物、PIN蛋白质和nNOS蛋白质或其中一种变体的混合物，检测与对照值相比PIN蛋白质与nNOS蛋白质或其中一种变体形成复合物量的显著变化，由此推断当存在如上所述的显著变化时，上述化合物与PIN蛋白质之间或上述化合物与nNOS蛋白质或其中一种变体之间存在键合作用，这导致调节PIN蛋白质与nNOS蛋白质和其中一种变体的复合作用。

摘要： 本发明提供了在致病真菌肉桂疫霉感染栗期间差异表达的分离和纯化的核苷酸序列。所述分离的基因可以插入表达盒并且在可以用于通过选定的转化方法转化宿主细胞的表达载体中克隆。可以通过体外培养技术从转化的植物细胞再生转基因植物。本发明中公开的核苷酸序列编码描述为对植物对致病真菌的抗性具有有效作用的蛋白。当以有义方向使用时，它们可以延缓或甚至防止植物感染，给栗、软橡树或其它木本树木物种的生产者提供益处。

摘要： 本发明提供了一种利用色素蛋白的氧化损伤检测抗氧化剂抗氧化效力的方法，属于抗氧化剂抗氧化效力测定技术领域。对色素蛋白进行全波长扫描得出蛋白特征吸收峰；在含有色素蛋白和自由基的体系中分别加入阳性抗氧化剂和待测抗氧化剂，根据色素蛋白在特征吸收峰处的吸光值变化利用抗氧化能力公式计算出待测抗氧化剂相当于阳性抗氧化剂的抗氧化当量。本发明可用于评估抗氧化剂对生物大分子的保护作用，进而评估抗氧化剂的抗氧化效力，准确度更高，更接近于生理的真实水平。

摘要： 本发明涉及白蛋白/二氧化锰复合纳米粒子的制备方法及抑制β淀粉样蛋白聚集和清除活性氧的应用。将氯化锰溶于去离子水中，得到预溶液；将预溶液加入含有白蛋白的去离子水溶液中混合，进行预先搅拌孵育；将得到的氯化锰和白蛋白的混合溶液，加入碱液进行调节pH，敞口搅拌孵育反应，得到白蛋白/二氧化锰复合纳米粒子HMn NPs。得到的白蛋白/二氧化锰复合纳米粒子的粒径为18.5‑23.5nm，白蛋白/二氧化锰复合纳米粒子中二氧化锰的质量含量为10.21‑10.39％。本发明制备的白蛋白/二氧化锰复合纳米粒子具有抑制Aβ聚集，清除活性氧和降低促炎症细胞因子的HMn NPs在治疗或预防神经退行性疾病药物中的应用。