...
首页> 外文期刊>Rapid Communications in Mass Spectrometry: RCM >Recombinant acetylated trypsin demonstrates superior stability and higher activity than commercial products in quantitative proteomics studies
【24h】

Recombinant acetylated trypsin demonstrates superior stability and higher activity than commercial products in quantitative proteomics studies

机译:在定量蛋白质组学研究中,重组乙酰化胰蛋白酶显示出比市售产品更好的稳定性和更高的活性

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
   

获取外文期刊封面封底 >>

       

摘要

RationaleTrypsin is an important digestive enzyme in peptide sample preparation for proteomics. It digests proteins at the C-terminal of Arg or Lys residues. The majority of commercial products are obtained from animal sources. In a previous study, we reported the production process for recombinant trypsin (r-trypsin) and acetylated trypsin (r-Ac-trypsin). In this paper, we want to evaluate whether the r-trypsin and r-Ac-trypsin are suitable for proteomics research.
机译:胰蛋白酶是蛋白质组学中肽样品制备中的重要消化酶。它在Arg或Lys残基的C末端消化蛋白质。大多数商品是从动物来源获得的。在先前的研究中,我们报道了重组胰蛋白酶(r-胰蛋白酶)和乙酰化胰蛋白酶(r-Ac-胰蛋白酶)的生产过程。在本文中,我们要评估r-胰蛋白酶和r-Ac-胰蛋白酶是否适合蛋白质组学研究。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱:kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备:11010802029741号 ICP备案号:京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有
  • 客服微信

  • 服务号