...
机译:细胞极性蛋白PAR3和PAR6之间相互作用的结构基础
Max Planck Inst Dev Biol Max Planck Ring 5 D-72076 Tubingen Germany;
Max Planck Inst Dev Biol Max Planck Ring 5 D-72076 Tubingen Germany;
Max Planck Inst Dev Biol Max Planck Ring 5 D-72076 Tubingen Germany;
Max Planck Inst Dev Biol Max Planck Ring 5 D-72076 Tubingen Germany;
Univ Regensburg Mol &
Cellular Anat Univ Str 31 D-93053 Regensburg Germany;
Max Planck Inst Dev Biol Max Planck Ring 5 D-72076 Tubingen Germany;
Max Planck Inst Dev Biol Max Planck Ring 5 D-72076 Tubingen Germany;
Mt Sinai Hosp Lunenfeld Tanenbaum Res Inst 600 Univ Ave Toronto ON M5G 1X5 Canada;
Univ Regensburg Mol &
Cellular Anat Univ Str 31 D-93053 Regensburg Germany;
Max Planck Inst Dev Biol Max Planck Ring 5 D-72076 Tubingen Germany;
机译:细胞极性蛋白PAR3和PAR6之间相互作用的结构基础
机译:细胞极性蛋白Par6将Par3和非典型蛋白激酶C连接至Cdc42(请参阅评论)
机译:核苷酸交换因子ECT2与极性蛋白复合物Par6 / Par3 /蛋白激酶Cζ(PKCζ)相互作用并调节PKCζ活性
机译:易感培养细胞FMDV 3Ab非结构蛋白相互作用分析
机译:LIN-2和7(L27)二聚化域的生化和结构研究:连接对细胞极性重要的蛋白质。
机译:保守细胞极性蛋白Inscuteable和Leu-Gly-Asn重复序列富集蛋白(LGN)之间相互作用的结构基础
机译:细胞极性蛋白PAR3和PAR6之间相互作用的结构基础