烹饪熟度对牛肉肌原纤维蛋白结构特性和氧化特性的影响

摘要

为了研究烹饪过程肌原纤维蛋白结构的变化规律,本研究以不同熟度(未加热处理(对照组)、一分熟、三分熟、五分熟、七分熟、全熟和过熟)的牛背最长肌肌原纤维蛋白为研究对象,分析比较在熟制过程中,烹饪熟度对蛋白聚集特性、氧化程度的影响,并检测蛋白二级结构相对含量的变化.结果表明,烹饪过程明显影响肌原纤维蛋白的聚集行为、氧化特性和结构特性.从对照组到过熟,随着烹饪熟度的增加,肌原纤维蛋白在溶液中的状态逐渐由聚集向解聚转化;蛋白羰基含量逐渐升高,表面疏水性、巯基含量呈现先升高后降低的变化趋势;二酪氨酸荧光强度、内源荧光强度随熟度的变化呈现先升高后降低然后又升高的U型变化趋势;衰减全反射傅里叶变换红外光谱分析结果表明,五分熟是肌原纤维蛋白二级结构相对含量发生变化的拐点,从对照组到五分熟,蛋白β-折叠相对含量降低,α-螺旋相对含量保持稳定,蛋白主要以分子内聚集为主,从五分熟到过熟,β-折叠相对含量逐渐增加,α-螺旋相对含量先升高后降低,蛋白以分子间聚集为主.通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析发现,肌球蛋白重链、α-肌动素和肌动蛋白3种蛋白参与了肌原纤维蛋白的热聚集行为,在熟制过程中,肌球蛋白重链和肌动蛋白灰度总体呈现先升高后降低的变化趋势,α-肌动素的灰度则总体呈现持续增大的变化趋势,具体变化机制有待进一步研究.本研究结果可为西餐牛排煎制工艺优化和品质控制提供理论依据.