Ponsin蛋白串连SH3结构域的溶液结构及其与Vinculin相互作用的研究

摘要

本文通过3D-NMR解析了Ponsin蛋白的串联SH3结构域的溶液结构,并根据残留偶极耦合实验(RDC)获得串联SH3结构域之间的取向信息.进一步,通过化学位移扰动以及15N弛豫实验研究了Ponsin与Vinculin的相互作用,确定了两者的结合模式,从而在分子水平上解释了Ponsin与Vinculin的作用机制.通过比较串连SH3结构域自由状态下和与Vinculin结合状态下的弛豫数据发现，这些残基可能没有直接参与相互作用，但是在结合过程中提供了蛋白动力学上的变化来帮助结合。