GoIL-2基因在大肠杆菌中的表达、纯化及活性测定

摘要

将去除信号肽编码序列的鹅IL-2基因克隆到原核表达载体pET-32a+，构建了重组表达质粒pET-32a+-IL-2，转化大肠杆菌BL21(DE3)感受态细胞，经IPTG诱导，实现了重组鹅IL-2蛋白在大肠杆菌中的表达。SDS-PAGE分析显示，表达蛋白的分子量约为34.0KD，可溶性分析表明表达蛋白大部分以可溶形式存在，镍柱亲和层析法纯化的rGoIL-2 蛋白后，利用MTT法检测其相对生物学活性，结果显示重组鹅IL-2可溶性蛋白能刺激鹅淋巴细胞增殖。这为进一步研究鹅IL-2的生物学功能及其临床应用奠定基础。