表面等离子体共振法研究淀粉样β蛋白与金属离子的相互作用

摘要

阿尔茨海默病是一种神经退行性疾病，其主要病理特征为大脑皮质、海马中 存在淀粉样β 蛋白沉积1。研究表明过渡金属离子，例如，Zn2+和Cu2+与淀粉样 β 蛋白的相互作用是影响沉积生成的主要原因2-5。本文采用表面等离子共振法分 别研究了人体中淀粉样β 蛋白（hAβ）和小鼠体中淀粉样β 蛋白（rAβ）与Zn2+、 Cu2+两种金属离子的相互作用。研究表明hAβ 与Zn2+的结合方式同离子浓度存 在一定的比例关系，而其与Cu2+的结合方式则不受离子浓度影响。另外，通过 研究rAβ 与金属离子相互作用，我们发现Zn2+几乎没有引起rAβ的构象变化而 rAβ 与Cu2+的结合产生了较明显的构象变化，这可能与rAβ 中三个氨基酸的改变 有关。结果表明，表面等离子共振作为一种灵敏、有效的光谱方法可以用来进行 淀粉样β 蛋白与金属离子相互作用机理的研究。