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角蛋白酶

角蛋白酶的相关文献在1994年到2022年内共计364篇,主要集中在畜牧、动物医学、狩猎、蚕、蜂、微生物学、轻工业、手工业 等领域,其中期刊论文173篇、会议论文8篇、专利文献171139篇;相关期刊92种,包括微生物学通报、农业生物技术学报、农业环境科学学报等; 相关会议8种,包括陕西省纺织工程学会2014年学术年会、2013中国生物发酵产业年会、“源明杯”第九届全国染整前处理学术研讨会等;角蛋白酶的相关文献由702位作者贡献,包括张娟、陈坚、堵国成等。

角蛋白酶—发文量

期刊论文>

论文:173 占比:0.10%

会议论文>

论文:8 占比:0.00%

专利文献>

论文:171139 占比:99.89%

总计:171320篇

角蛋白酶—发文趋势图

角蛋白酶

-研究学者

  • 张娟
  • 陈坚
  • 堵国成
  • 史劲松
  • 许正宏
  • 龚劲松
  • 苏畅
  • 方真
  • 刘柏宏
  • 李恒
  • 期刊论文
  • 会议论文
  • 专利文献

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作者

    • 栗学清; 庞鑫; 高慧芳; 张廉芸; 宋英达; 武翠玲
    • 摘要: 目的:预测海洋菌Rheinheimera sp.QH分泌的角蛋白酶KerQH2的结构特征及与底物的互作位点,为深入研究KerQH2对角蛋白底物的降解机理提供理论依据。方法:应用生物信息学技术对KerQH2的结构特征、作用于角蛋白底物的可能位点及关键氨基酸等进行分析。结果:KerQH2为S8家族丝氨酸蛋白酶,其分子表面无规则卷曲占比较高,α-螺旋与β-折叠占比较低且多位于酶分子内部。KerQH2具有保守的催化三联体(Asp8、His41和Ser197),催化三联体区域表面静电势为中性。KerQH2催化结构域中含有大量保守的极性氨基酸及芳香族氨基酸,与底物结合有关的序列富含Gly和Ala。KerQH2主要切割疏水性氨基酸Val(V)/ILe(I)和极性氨基酸Cys(C)/Gln(Q)之间形成的肽键。结论:角蛋白酶KerQH2的特殊结构有助于其降解结构复杂角蛋白分子,这可能是海洋菌对海洋寡营养环境的一种适应性。
    • 张红岩; 何瑾; 杨梦莹; 张妮; 王芳; 申乃坤
    • 摘要: 微生物降解羽毛既可保护环境又能实现废物的资源化利用,具有显著的经济效益和社会效益。本研究从广西钦州港海鸭养殖淤泥筛选获得一株可高效降解羽毛的菌株Gxun-20,通过对该菌株形态特征、生理生化特性和16S rRNA基因序列进行分析,以确定菌株的分类,并对菌株产角蛋白酶的条件及酶学性质进行研究。结果表明:该菌为副短短芽孢杆菌(Brevibacillus parabrevis);菌株最适产酶条件为:温度34°C,初始pH 6.5,羽毛含量1.5%(质量分数),发酵48 h,角蛋白酶活性可达277.45 U/mL。菌株Gxun-20所分泌的角蛋白酶最适温度为50°C,且热稳定性较好,最适pH为7.5;金属离子Fe ^(3+)、Cu^(2+)、Co^(2+)、Fe^(2+)和Mn^(2+)对酶活性有显著抑制作用,而Ca^(2+)、Na^(+)对酶活性有明显促进作用;金属螯合剂乙二胺四乙酸(ethylene diamine tetraacetic acid,EDTA)可显著抑制酶的活性,蛋白酶抑制剂苯甲基磺酰氟(pheny methyl sulfonyl fluoride,PMSF)可完全抑制酶活性,表明该蛋白酶的活性中心含有金属离子和丝氨酸;异丙醇可使酶活性提高至129.34%,酶活性在十二烷基硫酸钠(sodium dodecyl sulfate,SDS)、吐温40溶液中保持稳定;酶的底物特异性结果表明,该酶对羽毛类β-角蛋白及酪蛋白降解能力较好,而对牛血清蛋白、I型胶原及人发类α-角蛋白降解能力较弱。海洋来源的副短短芽孢杆菌Gxun-20及其所产角蛋白酶在废弃羽毛降解方面具有良好的应用价值。
    • 雷平; 尹红梅; 陈薇; 吴民熙; 郭照辉; 刘惠知; 刘标
    • 摘要: 为了提高凝结芽孢杆菌(Bacillus coagulans)X3角蛋白酶的水解效率,对其粗酶液的酶学性质及降解羽毛角蛋白的效果进行了研究。结果表明,粗酶液的最适反应温度为60°C,最适pH为7.0~8.0,在70~80°C时具有较好的热稳定性。金属离子中Ca^(2+)、Mn^(2+)对角蛋白酶活性起促进作用,Cu^(2+)、Ni^(2+)强烈抑制角蛋白酶活性,而Na^(+)、Mg^(2+)、Fe^(3+)对酶活性无显著影响。化学试剂苯甲基磺酰氟(PMSF)、乙二胺四乙酸(EDTA)对酶活性有较强的抑制作用,β-巯基乙醇和二硫基苏糖醇(DTT)可显著提高酶活性,十二烷基磺酸钠(SDS)和二甲基亚砜(DMSO)对酶活性没有显著影响。优化条件下降解羽毛,产物中游离氨基酸的总量高达4.3226 mg/mL,主要种类为缬氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、谷氨酸。研究结果为菌株X3酶解角蛋白废弃物提供了技术支撑。
    • 刘标; 陈薇; 吴迎奔; 喻孟元; 郭照辉; 刘惠知; 尹红梅
    • 摘要: 为获得高效降解羽毛角蛋白的嗜热微生物,提高微生物降解角蛋白的效率,利用以羽毛角蛋白为唯一碳氮源的培养基从堆肥样品中分离降解菌,并对其菌种分类、粗酶液的酶学性质及降解角蛋白机理进行研究。通过选择培养基共筛选到5株高温降解菌,其中,菌株K-7降解性能和生物安全性能最佳。结合菌株形态特征、生理生化特征及16S rDNA系统进化树分析,鉴定该菌株为副地衣芽孢杆菌(Bacillus paralicheniformis)。在含角蛋白底物培养基中,K-7的发酵上清液可检测到较强的角蛋白酶活,但未检测到明显的二硫键还原酶活;同时,在降解过程中,产生了大量的亚硫酸盐和巯基化合物,表明亚硫酸盐裂解是角蛋白二硫键断裂的主要方式。酶学特性结果显示,粗酶液的最适反应温度为50~70°C,最适反应pH值为7.0~8.0,粗酶液在80°C以下时热稳定较好,SDS、PMSF和EDTA等化学试剂对酶活有较强的抑制作用,而DTT、β-巯基乙醇对酶活性有显著的增强作用。研究结果扩展了副地衣芽孢杆菌的应用领域,丰富了嗜热角蛋白降解菌的菌种资源库。
    • 张宝玉; 彭政; 张娟; 李江华
    • 摘要: 为了提高羽毛降解率,本研究拟开发一种重组角蛋白酶KerZ1和地衣芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)BBE11-1联合降解羽毛的体系.通过单因素和正交试验设计对B.licheniformis BBE11-1培养体系及其与角蛋白酶KerZ1的复配条件进行优化,并利用氨基酸分析仪测定水解液中的氨基酸含量.在温度40°C、pH 10、角蛋白酶活性50 kU·mL^(-1)、B.licheniformis BBE11-1接种量10%的条件下水解36 h,100 g·L^(-1)鸭毛的降解率达74.0%,分别较KerZ1和B.licheniformis BBE11-1单独降解提高了18.0%和15.0%,且水解液中总氨基酸含量为7472.33 mg·L^(-1);在温度40°C、pH 10、角蛋白酶活性30 kU·mL^(-1)、B.licheniformis BBE11-1接种量8%的条件下水解32 h,100 g·L^(-1)鸡毛的降解率为64.0%,分别比KerZ1和B.licheniformis BBE11-1单独降解提高了29.0%和28.5%,水解液中总氨基酸含量为5589.67 mg·L^(-1).另外,将水解液添加到培养基中可以显著提高菌株WB600-pP43NMK-ker的菌体密度和角蛋白酶活性.因此,B.licheniformis BBE11-1和角蛋白酶KerZ1联合可以高效降解羽毛,且羽毛水解液在微生物培养中极具应用潜力.
    • 严冬; 李姜函; 陈欢; 赵康康; 颜华; 贾良辉
    • 摘要: [目的]对具有羽毛降解能力的BJA-103菌株进行硫酸二乙酯(DES)诱变,筛选羽毛降解速率更快、降解程度更高的突变株,并对突变株产生的角蛋白酶性质进行初步探究,为其进一步扩大发酵及生产应用提供理论依据.[方法]使用DES对BJA-103菌株进行诱变,涂布解除氮代谢分解调节筛选培养基为第1次初筛,点植法接种牛奶平板为第2次初筛,羽毛摇瓶降解为复筛.得到理想突变株后,对该突变株进行羽毛降解试验,初步探究降解时间、温度、pH对角蛋白酶活性的影响.[结果]筛选获得解除氮代谢分解调节突变株库(1253株),牛奶平板筛选水解圈宽度为8.5~12 mm的突变株5株(RT、BM'、CV'、FX'、NK'),平均水解圈大小为野生型的2.5倍.羽毛降解复筛得到突变株NK',降解试验中,其48h内的羽毛降解率为65.29%,远大于野生型(12.82%);其最终降解率为90.74%(降解144 h),大于野生型的降解率79.24%.突变株NK'产生的角蛋白酶最适发酵时间为72 h,最适反应温度为70°C,最适反应pH为11.[结论]筛选出1株羽毛降解速率快、降解程度高的突变株NK',其所生产的角蛋白酶可耐高温、高碱环境.
    • 吴晓江; 童火艳; 万茵; 付桂明; 刘成梅
    • 摘要: 本研究采用角蛋白酶对大米蛋白进行酶解改性,测定不同水解度大米蛋白水解产物的起泡性,氨基酸组成,并用聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、圆二色谱和内源性荧光对其结构进行表征.结果 表明,角蛋白酶能够显著提高大米蛋白在中性条件下的蛋白回收率(P<0.05).大米蛋白水解产物的起泡性随水解时间增加呈先增加后下降的趋势,起泡稳定性无显著性变化.相比未水解的大米蛋白,大米蛋白水解产物中甜味氨基酸、鲜味氨基酸含量显著增加(P<0.05).SDS-PAGE结果表明,大米蛋白水解产物主要由分子量低于20 kDa的多肽构成.相比未水解的大米蛋白,大米蛋白水解产物二级结构中的α螺旋和β折叠比例明显下降,而无规则卷曲比例显著增加(P<0.05),这表明大米蛋白水解产物的二级结构更加柔性、松散.内源性荧光结果表明,经角蛋白酶水解后大米蛋白有更多的疏水性氨基酸暴露出来.本研究将为大米蛋白产品的开发和利用提供理论依据.
    • 张红岩; 张妮; 杨梦莹; 刘聪; 杨立芳; 申乃坤; 姜明国
    • 摘要: 为提高海洋来源拟蕈状芽孢杆菌(Bacillus paramycoides)Gxun-30产角蛋白酶的能力,该文利用单因素及响应面法对该菌产酶的培养基和培养条件进行了优化.先利用单因素试验对羽毛浓度、碳源、氮源、无机盐、初始pH值、发酵时间及接种量等影响菌株产酶条件进行了优化.结果 表明,羽毛15 g/L、果糖10 g/L、玉米浆4.0 g/L、初始pH 6.5、氯化钙0.15 g/L、接种量2.0%、接种发酵48 h后酶活达到最高.再利用Plackett-Burman试验确定对菌株产酶有显著影响的3个因素为玉米浆、氯化钙及羽毛浓度;结合最陡爬坡及响应面试验优化方法对这3个显著因素进行优化,获得最优产酶条件为玉米浆8.17 g/L,氯化钙0.27 g/L,羽毛含量13.58 g/L,在此发酵条件下,模型预测角蛋白酶酶活为1866.47 U/mL,验证试验实测值达到1810.98 U/mL,较优化前酶活227.38 U/mL提高了7.96倍.
    • 熊敏; 廖永庆; 张敏; 苗朝棋; 蔡冬波; 陈守文
    • 摘要: 角蛋白是地球上丰度最高的纤维状蛋白质,其结构稳定,不易被蛋白酶水解,因此角蛋白的回收再利用受到限制.角蛋白酶能特异水解角蛋白,将角蛋白废弃物转变成有价值的产物,如肥料及土壤修复剂、饲料原料、绿色能源、絮凝剂以及护肤品成分等;角蛋白酶还可直接用于医药、皮革加工、洗涤剂成分、纺织和重金属回收等领域.本文综述了角蛋白酶的来源、分类和性质,通过定向进化或理性设计对酶分子进行改造,以改变酶对底物的特异性,提高酶的催化效率,提高酶对极端pH、高温、盐和化学试剂等的耐受性;介绍了酶的高效表达育种和发酵工艺优化及角蛋白酶在农业、环境保护、纺织行业、化妆品行业及医药行业的应用;最后对角蛋白酶的发展前景做了展望.
    • 苗周迪; 陈希文; 彭政; 冒鑫哲; 堵国成; 张娟
    • 摘要: 角蛋白酶KerZ1在其最适反应温度60°C下能够有效地催化水解羽毛角蛋白废物,但热稳定性较差.以KerZ1为研究对象,利用蛋白的理性设计来提高其热稳定性.首先,通过分子动力学模拟软件AMBER16以及HotSpot Wizard服务器的B-factor分析预测出KerZ1中对热敏感的柔性环区域;然后,结合 β-转角残基的统计分析将引入位置的原有残基替换为保守性较高的氨基酸.结果表明,突变体酶A128D的失活半衰期(t12)和半失活温度(T50)较KerZ1提高了12.32 min和5.8°C.同时,突变体的动力学参数(kcat/Km)表征结果显示,其催化效率未受到显著影响.另外,分析突变位点以及周围氨基酸残基的分布,结果表明突变体酶A128D的表面亲水性增加可能是提高其热稳定性的主要原因.该研究通过理性设计柔性环区域提高了角蛋白酶的热稳定性,为推动角蛋白酶的工业化应用奠定了基础.
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