角蛋白酶
角蛋白酶的相关文献在1994年到2022年内共计364篇,主要集中在畜牧、动物医学、狩猎、蚕、蜂、微生物学、轻工业、手工业
等领域,其中期刊论文173篇、会议论文8篇、专利文献171139篇;相关期刊92种,包括微生物学通报、农业生物技术学报、农业环境科学学报等;
相关会议8种,包括陕西省纺织工程学会2014年学术年会、2013中国生物发酵产业年会、“源明杯”第九届全国染整前处理学术研讨会等;角蛋白酶的相关文献由702位作者贡献,包括张娟、陈坚、堵国成等。
角蛋白酶—发文量
专利文献>
论文:171139篇
占比:99.89%
总计:171320篇
角蛋白酶
-研究学者
- 张娟
- 陈坚
- 堵国成
- 史劲松
- 许正宏
- 龚劲松
- 苏畅
- 方真
- 刘柏宏
- 李恒
- 王强
- 范雪荣
- 王平
- 岳寿松
- 张旦旦
- 张荣先
- 陶丽妍
- 任广彩
- 彭政
- 曹张军
- 蔡成岗
- 陈瑞爱
- 黄妙容
- 冒鑫哲
- 刘传高
- 叶俊贤
- 崔莉
- 李江华
- 邓宇
- 钟楚红
- 陈璐
- 马诗淳
- 黄艳
- 周正富
- 周美华
- 梁宗琦
- 王劲
- 韩燕峰
- 任春慧
- 周正
- 尤升波
- 尹小波
- 张晓梅
- 张维
- 张铁鹰
- 林敏
- 涂国全
- 游银伟
- 王月
- 袁久刚
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栗学清;
庞鑫;
高慧芳;
张廉芸;
宋英达;
武翠玲
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摘要:
目的:预测海洋菌Rheinheimera sp.QH分泌的角蛋白酶KerQH2的结构特征及与底物的互作位点,为深入研究KerQH2对角蛋白底物的降解机理提供理论依据。方法:应用生物信息学技术对KerQH2的结构特征、作用于角蛋白底物的可能位点及关键氨基酸等进行分析。结果:KerQH2为S8家族丝氨酸蛋白酶,其分子表面无规则卷曲占比较高,α-螺旋与β-折叠占比较低且多位于酶分子内部。KerQH2具有保守的催化三联体(Asp8、His41和Ser197),催化三联体区域表面静电势为中性。KerQH2催化结构域中含有大量保守的极性氨基酸及芳香族氨基酸,与底物结合有关的序列富含Gly和Ala。KerQH2主要切割疏水性氨基酸Val(V)/ILe(I)和极性氨基酸Cys(C)/Gln(Q)之间形成的肽键。结论:角蛋白酶KerQH2的特殊结构有助于其降解结构复杂角蛋白分子,这可能是海洋菌对海洋寡营养环境的一种适应性。
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张红岩;
何瑾;
杨梦莹;
张妮;
王芳;
申乃坤
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摘要:
微生物降解羽毛既可保护环境又能实现废物的资源化利用,具有显著的经济效益和社会效益。本研究从广西钦州港海鸭养殖淤泥筛选获得一株可高效降解羽毛的菌株Gxun-20,通过对该菌株形态特征、生理生化特性和16S rRNA基因序列进行分析,以确定菌株的分类,并对菌株产角蛋白酶的条件及酶学性质进行研究。结果表明:该菌为副短短芽孢杆菌(Brevibacillus parabrevis);菌株最适产酶条件为:温度34°C,初始pH 6.5,羽毛含量1.5%(质量分数),发酵48 h,角蛋白酶活性可达277.45 U/mL。菌株Gxun-20所分泌的角蛋白酶最适温度为50°C,且热稳定性较好,最适pH为7.5;金属离子Fe ^(3+)、Cu^(2+)、Co^(2+)、Fe^(2+)和Mn^(2+)对酶活性有显著抑制作用,而Ca^(2+)、Na^(+)对酶活性有明显促进作用;金属螯合剂乙二胺四乙酸(ethylene diamine tetraacetic acid,EDTA)可显著抑制酶的活性,蛋白酶抑制剂苯甲基磺酰氟(pheny methyl sulfonyl fluoride,PMSF)可完全抑制酶活性,表明该蛋白酶的活性中心含有金属离子和丝氨酸;异丙醇可使酶活性提高至129.34%,酶活性在十二烷基硫酸钠(sodium dodecyl sulfate,SDS)、吐温40溶液中保持稳定;酶的底物特异性结果表明,该酶对羽毛类β-角蛋白及酪蛋白降解能力较好,而对牛血清蛋白、I型胶原及人发类α-角蛋白降解能力较弱。海洋来源的副短短芽孢杆菌Gxun-20及其所产角蛋白酶在废弃羽毛降解方面具有良好的应用价值。
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雷平;
尹红梅;
陈薇;
吴民熙;
郭照辉;
刘惠知;
刘标
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摘要:
为了提高凝结芽孢杆菌(Bacillus coagulans)X3角蛋白酶的水解效率,对其粗酶液的酶学性质及降解羽毛角蛋白的效果进行了研究。结果表明,粗酶液的最适反应温度为60°C,最适pH为7.0~8.0,在70~80°C时具有较好的热稳定性。金属离子中Ca^(2+)、Mn^(2+)对角蛋白酶活性起促进作用,Cu^(2+)、Ni^(2+)强烈抑制角蛋白酶活性,而Na^(+)、Mg^(2+)、Fe^(3+)对酶活性无显著影响。化学试剂苯甲基磺酰氟(PMSF)、乙二胺四乙酸(EDTA)对酶活性有较强的抑制作用,β-巯基乙醇和二硫基苏糖醇(DTT)可显著提高酶活性,十二烷基磺酸钠(SDS)和二甲基亚砜(DMSO)对酶活性没有显著影响。优化条件下降解羽毛,产物中游离氨基酸的总量高达4.3226 mg/mL,主要种类为缬氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、谷氨酸。研究结果为菌株X3酶解角蛋白废弃物提供了技术支撑。
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刘标;
陈薇;
吴迎奔;
喻孟元;
郭照辉;
刘惠知;
尹红梅
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摘要:
为获得高效降解羽毛角蛋白的嗜热微生物,提高微生物降解角蛋白的效率,利用以羽毛角蛋白为唯一碳氮源的培养基从堆肥样品中分离降解菌,并对其菌种分类、粗酶液的酶学性质及降解角蛋白机理进行研究。通过选择培养基共筛选到5株高温降解菌,其中,菌株K-7降解性能和生物安全性能最佳。结合菌株形态特征、生理生化特征及16S rDNA系统进化树分析,鉴定该菌株为副地衣芽孢杆菌(Bacillus paralicheniformis)。在含角蛋白底物培养基中,K-7的发酵上清液可检测到较强的角蛋白酶活,但未检测到明显的二硫键还原酶活;同时,在降解过程中,产生了大量的亚硫酸盐和巯基化合物,表明亚硫酸盐裂解是角蛋白二硫键断裂的主要方式。酶学特性结果显示,粗酶液的最适反应温度为50~70°C,最适反应pH值为7.0~8.0,粗酶液在80°C以下时热稳定较好,SDS、PMSF和EDTA等化学试剂对酶活有较强的抑制作用,而DTT、β-巯基乙醇对酶活性有显著的增强作用。研究结果扩展了副地衣芽孢杆菌的应用领域,丰富了嗜热角蛋白降解菌的菌种资源库。
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张宝玉;
彭政;
张娟;
李江华
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摘要:
为了提高羽毛降解率,本研究拟开发一种重组角蛋白酶KerZ1和地衣芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)BBE11-1联合降解羽毛的体系.通过单因素和正交试验设计对B.licheniformis BBE11-1培养体系及其与角蛋白酶KerZ1的复配条件进行优化,并利用氨基酸分析仪测定水解液中的氨基酸含量.在温度40°C、pH 10、角蛋白酶活性50 kU·mL^(-1)、B.licheniformis BBE11-1接种量10%的条件下水解36 h,100 g·L^(-1)鸭毛的降解率达74.0%,分别较KerZ1和B.licheniformis BBE11-1单独降解提高了18.0%和15.0%,且水解液中总氨基酸含量为7472.33 mg·L^(-1);在温度40°C、pH 10、角蛋白酶活性30 kU·mL^(-1)、B.licheniformis BBE11-1接种量8%的条件下水解32 h,100 g·L^(-1)鸡毛的降解率为64.0%,分别比KerZ1和B.licheniformis BBE11-1单独降解提高了29.0%和28.5%,水解液中总氨基酸含量为5589.67 mg·L^(-1).另外,将水解液添加到培养基中可以显著提高菌株WB600-pP43NMK-ker的菌体密度和角蛋白酶活性.因此,B.licheniformis BBE11-1和角蛋白酶KerZ1联合可以高效降解羽毛,且羽毛水解液在微生物培养中极具应用潜力.
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严冬;
李姜函;
陈欢;
赵康康;
颜华;
贾良辉
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摘要:
[目的]对具有羽毛降解能力的BJA-103菌株进行硫酸二乙酯(DES)诱变,筛选羽毛降解速率更快、降解程度更高的突变株,并对突变株产生的角蛋白酶性质进行初步探究,为其进一步扩大发酵及生产应用提供理论依据.[方法]使用DES对BJA-103菌株进行诱变,涂布解除氮代谢分解调节筛选培养基为第1次初筛,点植法接种牛奶平板为第2次初筛,羽毛摇瓶降解为复筛.得到理想突变株后,对该突变株进行羽毛降解试验,初步探究降解时间、温度、pH对角蛋白酶活性的影响.[结果]筛选获得解除氮代谢分解调节突变株库(1253株),牛奶平板筛选水解圈宽度为8.5~12 mm的突变株5株(RT、BM'、CV'、FX'、NK'),平均水解圈大小为野生型的2.5倍.羽毛降解复筛得到突变株NK',降解试验中,其48h内的羽毛降解率为65.29%,远大于野生型(12.82%);其最终降解率为90.74%(降解144 h),大于野生型的降解率79.24%.突变株NK'产生的角蛋白酶最适发酵时间为72 h,最适反应温度为70°C,最适反应pH为11.[结论]筛选出1株羽毛降解速率快、降解程度高的突变株NK',其所生产的角蛋白酶可耐高温、高碱环境.
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吴晓江;
童火艳;
万茵;
付桂明;
刘成梅
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摘要:
本研究采用角蛋白酶对大米蛋白进行酶解改性,测定不同水解度大米蛋白水解产物的起泡性,氨基酸组成,并用聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、圆二色谱和内源性荧光对其结构进行表征.结果 表明,角蛋白酶能够显著提高大米蛋白在中性条件下的蛋白回收率(P<0.05).大米蛋白水解产物的起泡性随水解时间增加呈先增加后下降的趋势,起泡稳定性无显著性变化.相比未水解的大米蛋白,大米蛋白水解产物中甜味氨基酸、鲜味氨基酸含量显著增加(P<0.05).SDS-PAGE结果表明,大米蛋白水解产物主要由分子量低于20 kDa的多肽构成.相比未水解的大米蛋白,大米蛋白水解产物二级结构中的α螺旋和β折叠比例明显下降,而无规则卷曲比例显著增加(P<0.05),这表明大米蛋白水解产物的二级结构更加柔性、松散.内源性荧光结果表明,经角蛋白酶水解后大米蛋白有更多的疏水性氨基酸暴露出来.本研究将为大米蛋白产品的开发和利用提供理论依据.
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张红岩;
张妮;
杨梦莹;
刘聪;
杨立芳;
申乃坤;
姜明国
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摘要:
为提高海洋来源拟蕈状芽孢杆菌(Bacillus paramycoides)Gxun-30产角蛋白酶的能力,该文利用单因素及响应面法对该菌产酶的培养基和培养条件进行了优化.先利用单因素试验对羽毛浓度、碳源、氮源、无机盐、初始pH值、发酵时间及接种量等影响菌株产酶条件进行了优化.结果 表明,羽毛15 g/L、果糖10 g/L、玉米浆4.0 g/L、初始pH 6.5、氯化钙0.15 g/L、接种量2.0%、接种发酵48 h后酶活达到最高.再利用Plackett-Burman试验确定对菌株产酶有显著影响的3个因素为玉米浆、氯化钙及羽毛浓度;结合最陡爬坡及响应面试验优化方法对这3个显著因素进行优化,获得最优产酶条件为玉米浆8.17 g/L,氯化钙0.27 g/L,羽毛含量13.58 g/L,在此发酵条件下,模型预测角蛋白酶酶活为1866.47 U/mL,验证试验实测值达到1810.98 U/mL,较优化前酶活227.38 U/mL提高了7.96倍.
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熊敏;
廖永庆;
张敏;
苗朝棋;
蔡冬波;
陈守文
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摘要:
角蛋白是地球上丰度最高的纤维状蛋白质,其结构稳定,不易被蛋白酶水解,因此角蛋白的回收再利用受到限制.角蛋白酶能特异水解角蛋白,将角蛋白废弃物转变成有价值的产物,如肥料及土壤修复剂、饲料原料、绿色能源、絮凝剂以及护肤品成分等;角蛋白酶还可直接用于医药、皮革加工、洗涤剂成分、纺织和重金属回收等领域.本文综述了角蛋白酶的来源、分类和性质,通过定向进化或理性设计对酶分子进行改造,以改变酶对底物的特异性,提高酶的催化效率,提高酶对极端pH、高温、盐和化学试剂等的耐受性;介绍了酶的高效表达育种和发酵工艺优化及角蛋白酶在农业、环境保护、纺织行业、化妆品行业及医药行业的应用;最后对角蛋白酶的发展前景做了展望.
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苗周迪;
陈希文;
彭政;
冒鑫哲;
堵国成;
张娟
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摘要:
角蛋白酶KerZ1在其最适反应温度60°C下能够有效地催化水解羽毛角蛋白废物,但热稳定性较差.以KerZ1为研究对象,利用蛋白的理性设计来提高其热稳定性.首先,通过分子动力学模拟软件AMBER16以及HotSpot Wizard服务器的B-factor分析预测出KerZ1中对热敏感的柔性环区域;然后,结合 β-转角残基的统计分析将引入位置的原有残基替换为保守性较高的氨基酸.结果表明,突变体酶A128D的失活半衰期(t12)和半失活温度(T50)较KerZ1提高了12.32 min和5.8°C.同时,突变体的动力学参数(kcat/Km)表征结果显示,其催化效率未受到显著影响.另外,分析突变位点以及周围氨基酸残基的分布,结果表明突变体酶A128D的表面亲水性增加可能是提高其热稳定性的主要原因.该研究通过理性设计柔性环区域提高了角蛋白酶的热稳定性,为推动角蛋白酶的工业化应用奠定了基础.
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苏畅;
龚劲松;
史劲松
- 《第十一届中国酶工程学术研讨会》
| 2017年
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摘要:
角蛋白酶因具备独特的高效分解角蛋白的特性,可用于毛发角蛋白的生物降解,在食品、医药、纺织、饲料、制革等多个领域表现出广阔的应用前景.但目前角蛋白酶基因资源有限,且基因工程表达水平普遍偏低,限制了其商业化应用.本论文通过构建Fosmid文库并结合功能筛选的方法从环境样品中进行新型角蛋白酶基因的筛选,并采用基因工程手段对该基因进行异源表达.
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纪惠军;
李贲;
王强;
范雪荣
- 《陕西省纺织工程学会2014年学术年会》
| 2014年
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摘要:
为提高羊毛防毡缩性能,采用Stenotrophomonas maltophilia产角蛋白酶和蛋白酶Savinase16L以及这两种酶二浴法处理羊毛,对比考察其对羊毛站缩率、强力和减量率的影响.结果表明两种酶二浴法处理后,羊毛防毡缩性能提升显著,减量率大幅提升,但羊毛纤维损伤严重.另外,从羊毛表面Zeta电位的测试和羊毛弱酸性染料低温恒温染色实验结果表明,经两种酶二浴法处理后羊毛纤维表面的正电荷增加,染料的上染率和K/S值提高.
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刘柏宏;
方真;
刘文涛;
张娟;
堵国成;
陈坚
- 《2013中国生物发酵产业年会》
| 2013年
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摘要:
角蛋白酶是可以特异性降解角蛋白的一种蛋白酶,其在饲料以及织物处理行业具有巨大的潜在用途.本文介绍了两株具有降解角蛋白活力的菌种所产角蛋白酶的酶学性质和30-L发酵罐条件下的发酵优化.首先将来源于Bacillus licheniformis BBE11-1的角蛋白酶基因ker成功的实现了在枯草芽孢杆菌WB600中的克隆表达,对重组角蛋白酶进行了纯化,获得分子量大小约32 kDa的重组角蛋白酶.酶学性质研究表明,该重组角蛋白酶最适温度为40°C,最适pH值为10.5,属于丝氨酸蛋白酶,金属离子Mg2+、Co2+、DMSO和DTT对酶活力有促进作用,而Mn2+对其有抑制作用.对重组菌在30-L罐条件下进行了发酵培养,酶活最高达到1425 U/mL.对另外一株Stenotrophomonas maltophilia BBE11-1所产角蛋白酶的研究发现,该菌的角蛋白降解活性由三种酶共同作用,其中两种(K1:48kDa;K2:36 kDa)具有降解角蛋白的活力,另一种酶蛋白(K3:16 kDa)具有二硫键还原能力,可能参与协助降解角蛋白的过程.K1角蛋白酶最适温度为50°C,最适pH值为9,属于金属丝氨酸双重蛋白酶,Zn2+和Mn2+对该酶具有显著抑制作用.应用两阶段溶氧控制策略及温度变化策略进行了30-L发酵罐条件下的角蛋白酶发酵培养.结果表明,30°C发酵6h后调整至23°C能够显著提高角蛋白酶发酵水平,最高酶活可达1800 U/mL.
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王平;
范雪荣;
蔡成岗;
王强;
崔莉
- 《“源明杯”第九届全国染整前处理学术研讨会》
| 2012年
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摘要:
为提高羊毛酶法防毡缩整理效果,采用一种枯草芽孢菌产角蛋白酶和Savinase蛋白酶进行了羊毛酶处理实验,考察了二步法协同处理对羊毛减量效果的影响.研究结果表明,单一角蛋白酶对羊毛减量效果较低,但能促进后续蛋白酶处理效率的提高.与氧化和蛋白酶处理相结合的防毡缩方法相比,经角蛋白酶、蛋白酶二步处理后毛织物的减量率与毡缩率略低,润湿性与染色性能有所改善,纤维损伤较少.羊毛氨基酸分析结果表明,角蛋白酶、蛋白酶处理后毛纤维中胱氨酸相对质量浓度低于氧化与蛋白酶处理样,验证了角蛋白酶能促使鳞片层中胱氨酸残基二硫键还原与蛋白变性,利于后续蛋白酶加工中毛纤维表面鳞片蛋白水解.
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路福平;
陈圣;
李玉;
尔昊
- 《第三届全国酶制剂研究开发应用技术研讨会》
| 2012年
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摘要:
本文以角蛋白酶活力作为指标,对地衣芽孢杆菌(Bacillus licheniformis TCCC 11593的培养基组成及其发酵条件进行优化,研究证明最适羽毛添加量为20g/L,在发酵培养基中补加1g/L碳源麦芽糖后,角蛋白酶活力出现显著提升;补加1.5g/L的NH4Cl也会促进角蛋白酶酶活的提高.0.3g/L的Mg2+会对产酶活力起到促进作用.在50°C下,发酵48h角蛋白酶酶活力可达到最高,经过液态培养基和发酵条件优化后,角蛋白酶活力最高可达到98.0U/mL.
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陈炫;
钟玉宜;
朱琳;
张爱玲;
李加琪
- 《第十三次全国畜禽遗传标记研讨会》
| 2012年
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摘要:
本研究拟以一株羽毛分解菌-CIK53为出发菌,对该菌的ASP, SPE, MEP3个基因进行了克隆,并在大肠杆菌BL21表达了CIK53的ASP. SPE, MEP三个胞外蛋白酶,但没有检测到有角蛋白酶的活性。这可能是由于角蛋白酶基因的表达水平受到多种内部因素如角质蛋白酶基因的结构等制约,也受到表达系统等外部因素的影响,导致表达水平太低显示无活性,或者这三个基因虽具有角蛋白酶基因的高相似度序列但并不具有相应的酶活性。本实验为进一步深入研究CIK53降解羽毛角蛋白能力奠定了基础。
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梁建东;
韩燕峰;
梁宗琦
- 《第八届海峡两岸菌物学学术研讨会》
| 2007年
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摘要:
用鸡毛粉或头发奋作为唯一碳氮源对9个耐热的金孢Chrysosporium菌株进行了产角蛋白酶筛选,其中,菌株H-49-2对鸡毛的利用能力最强,而菌株H-143-1对头发的利用能力最强。对H-49-2菌株进行液体发酵产酶试验的结果表明,培养第5天时酶活最大;在鸡毛粉作为碳、氮源的培养基中加入葡萄糖或/和蛋白胨均可抑制酶的产生。
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游银伟;
尤升波;
岳寿松
- 《2006年山东农业微生物技术学术研讨会》
| 2006年
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摘要:
从羽毛废弃物中筛选出一株高效降解羽毛、产角蛋白酶和蛋白酶的革兰氏阳性芽孢杆菌,经鉴定为枯草芽孢杆菌(Bacillus sublitis),命名为B.sublitis YYW-1.利用紫外线对菌株YYW-1进行诱变,筛选蛋白酶缺陷株,获得蛋白酶活性丧失的诱变株YYW-1-5,其蛋白酶活性残余22.7%,而角蛋白酶活性残余94.7%,没有明显的变化.