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【24h】

Kinesin and dynein move a peroxisome in vivo: A tug-of-war or coordinated movement?

机译:驱动蛋白和动力蛋白在体内移动一个过氧化物酶:拔河运动还是协调运动?

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摘要

We used fluorescence imaging with one nanometer accuracy (FIONA) to analyze organelle movement by conventional kinesin and cytoplasmic dynein in a cell. We located a green fluorescence protein (GFP)-tagged peroxisome in cultured Drosophila S2 cells to within 1.5 nanometers in 1.1 milliseconds, a 400-fold improvement in temporal resolution, sufficient to, determine the average step size to be similar to 8 nanometers for both dynein and kinesin. Furthermore, we found that dynein and kinesin do not work against each other in vivo during peroxisome transport. Rather, multiple kinesins or multiple dyneins work together, producing up to 10 times the in vitro speed.
机译:我们使用具有一纳米精度的荧光成像(FIONA)分析细胞中常规驱动蛋白和细胞质动力蛋白的细胞器运动。我们在1.1毫秒内将培养的果蝇S2细胞中一个绿色荧光蛋白(GFP)标记的过氧化物酶定位在1.5纳米内,时间分辨率提高了400倍,足以确定两者的平均步长都类似于8纳米动力蛋白和驱动蛋白。此外,我们发现在过氧化物酶体运输过程中,动力蛋白和驱动蛋白在体内不能互相作用。而是多种驱动蛋白或多种动力蛋白共同作用,产生的体外速度高达10倍。

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