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【24h】

Ti電極上コバルトナノ粒子の位置選択性制御

机译:Ti电极上钴纳米颗粒的区域选择性控制

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摘要

Nowadays, research on biotechnology is progressing rapidly. The nanometer, or the size of atoms and molecules, is now the base unit in biotechnology. Ferritin spherical hollow sell is composed of 24 polypeptide subunits. The inner and outer diameters of the protein shell are about 7 run and 13 nm, respectively. The advantage of ferritins is that they can reproduce internal core homogeneous. In this research, the two-dimensional array of ferritin which recognizes Titanium (Titanium Binding Ferritin : TBF) was carried out on Titanium electrodes, and it was compared before and after adsorption by using atomic force microscope. The sample was then heated to 500 °C for lhr. This resulted in the TBF particles being broken down on the Ti electrodes by heating.%現在、ナノプロセスの分野では有機分子のデバイス利用が盛んに行われている。複数の有機分子をうまく組み合わせることで、今まででに出来なかった極微の構造を可能にしている。フェリチンタンパク質粒子は、同一形状で均質な金属ドットを大量に複製できることで注目されている。本研究では遺伝子改質により特異的にTiを識別するフェリチン(TBF)をTi電極上に二次元結晶化させ、吸着前後で比較を行った。TBFを試料上に滴下した場合、Ti電極上に優先的に吸着され、SiO_2の露出部分には吸着していないことを確認した。その後、試料を500℃・1hrで焼成し、Ti電極上に吸着しているTBF粒子の殻を除去した。評価手法としてAFM を用い、試料の形状変化や吸着力特性の測定を行った。
机译:如今,生物技术的研究进展迅速,纳米或原子和分子的大小已成为生物技术的基本单位,铁蛋白球形空心出售物由24个多肽亚基组成,蛋白质壳的内径和外径约为铁蛋白的分别为7nm和13nm。优点是它们可以重现内部核心的均匀性。在这项研究中,在钛电极上进行了二维阵列的识别钛的铁蛋白(钛结合铁蛋白:TBF)。使用原子力显微镜对吸附前后的样品进行比较,然后将样品加热至500°C保持1小时,结果导致纳米颗粒在加热过程中被加热分解成钛电极上的TBF颗粒。分子装置正在被积极使用。通过良好地结合多个有机分子,我们实现了前所未有的极其精细的结构。铁蛋白蛋白颗粒因复制大量相同形状和均质金属点的能力而闻名。在这项研究中,通过基因修饰特异性识别Ti的铁蛋白(TBF)在Ti电极上二维结晶,并在吸附前后进行了比较。可以确定的是,当将TBF滴在样品上时,它优先吸附在Ti电极上,而不是在SiO_2的暴露部分上。然后,将样品在500℃下烘烤1小时以去除吸附在Ti电极上的TBF颗粒的壳。使用AFM作为评估方法,并测量样品的形状变化和吸附力特性。

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