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ω-Transaminase from Ochrobactrum anthropi Is Devoid of Substrate and Product Inhibitions

机译:人类O骨act的ω-转氨酶没有底物和产物的抑制作用

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摘要

ω-Transaminases display complicated inhibitions by ketone products and both enantiomers of amine substrates. Here, we report the first example of ω-transaminase devoid of such inhibitions. Owing to the lack of enzyme inhibitions, the ω-transaminase from Ochrobactrum anthropi enabled efficient kinetic resolution of α-methylbenzylamine (500 mM) even without product removal.
机译:ω-转氨酶对酮产物和胺底物的两种对映异构体均显示出复杂的抑制作用。在这里,我们报道了缺乏这种抑制作用的第一个ω-转氨酶实例。由于缺乏酶抑制作用,来自人形支线菌的ω-转氨酶即使不去除产物,也能有效地动力学拆分α-甲基苄胺(500 mM)。

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