首页> 外文期刊>Chemical Communications >Spectroscopic characterization of the key catalytic intermediate Ni-C in the O_2-tolerant [NiFe] hydrogenase I from Aquifex aeolicus: evidence of a weakly bound hydride
【24h】

Spectroscopic characterization of the key catalytic intermediate Ni-C in the O_2-tolerant [NiFe] hydrogenase I from Aquifex aeolicus: evidence of a weakly bound hydride

机译:Aquifex aeolicus耐O_2的[NiFe]氢化酶I中关键催化中间体Ni-C的光谱表征:弱结合氢化物的证据

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           

摘要

Ni-C in the O_2-tolerant hydrogenase I from Aquifex aeolicus binds a hydride weaker than that in O_2-sensitive hydrogenases. This is in line with the enhanced light-sensitivity of Ni-C, greater lability of the hydride complex and increased catalytic redox potentials relevant to bio-H_2 oxidation.
机译:Aquifex aeolicus的耐O_2的加氢酶I中的Ni-C结合的氢化物弱于O_2敏感的加氢酶。这与Ni-C的增强的光敏性,氢化物配合物的不稳定性以及与生物H_2氧化有关的增加的催化氧化还原电势相符。

著录项

  • 来源
    《Chemical Communications》 |2012年第6期|p.823-825|共3页
  • 作者单位

    Max-Planck-Institut fuer Bioanorganische Chemie, Stiftstr. 34-36, 45470 Mulheimj Ruhr, Germany;

    Laboratoire de Bioenergetique et Ingenierie des Proteines, IMM-CNRS, 13402, Marseille, France;

    Max-Planck-Institut fuer Dynamik komplexer technischer Systeme, Sandtorstr. 1, 39106 Magdeburg, Germany;

    Laboratoire de Bioenergetique et Ingenierie des Proteines, IMM-CNRS, 13402, Marseille, France;

    Max-Planck-Institut fuer Bioanorganische Chemie, Stiftstr. 34-36, 45470 Mulheimj Ruhr, Germany;

  • 收录信息
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类
  • 关键词

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
获取原文

客服邮箱:kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备:11010802029741号 ICP备案号:京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有
  • 客服微信

  • 服务号