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Oxidation of Indole-3-Acetic Acid to Oxindole-3-Acetic Acid by an Enzyme Preparation from Zea mays

机译:玉米中酶制备物将吲哚-3-乙酸氧化为羟吲哚-3-乙酸

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摘要

Indole-3-acetic acid is oxidized to oxindole-3-acetic acid by Zea mays tissue extracts. Shoot, root, and endosperm tissues have enzyme activities of 1 to 10 picomoles per hour per milligram protein. The enzyme is heat labile, is soluble, and requires oxygen for activity. Cofactors of mixed function oxygenase, peroxidase, and intermolecular dioxygenase are not stimulatory to enzymic activity. A heat-stable, detergent-extractable component from corn enhances enzyme activity 6- to 10-fold. This is the first demonstration of the in vitro enzymic oxidation of indole-3-acetic acid to oxindole-3-acetic acid in higher plants.
机译:玉米组织提取物将吲哚-3-乙酸氧化为羟吲哚-3-乙酸。茎,根和胚乳组织的酶活性为每毫克蛋白每小时1到10皮摩尔。该酶是热不稳定的,可溶的,并且需要氧气才能产生活性。混合功能加氧酶,过氧化物酶和分子间双加氧酶的辅助因子对酶活性没有刺激作用。来自玉米的热稳定的,可从洗涤剂中提取的成分将酶活性提高了6到10倍。这是在高等植物中将吲哚-3-乙酸体外酶氧化为羟吲哚-3-乙酸的第一个证明。

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