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Ubiquitination of Aquaporin-2 in the Kidney

机译:肾脏中水通道蛋白2的泛素化

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摘要

Ubiquitination is known to be important for endocytosis and lysosomal degradation of aquaporin-2 (AQP2). Ubiquitin (Ub) is covalently attached to the lysine residue of the substrate proteins and activation and attachment of Ub to a target protein is mediated by the action of three enzymes (i.e., E1, E2, and E3). In particular, E3 Ub-protein ligases are known to have substrate specificity. This minireview will discuss the ubiquitination of AQP2 and identification of potential E3 Ub-protein ligases for 1-deamino-8-D-arginine vasopressin (dDAVP)-dependent AQP2 regulation.
机译:众所周知,泛素化对于Aquaporin-2(AQP2)的内吞作用和溶酶体降解很重要。泛素(Ub)共价附着于底物蛋白的赖氨酸残基,并且Ub与靶蛋白的激活和附着是通过三种酶(即E1,E2和E3)的作用介导的。特别地,已知E3 Ub蛋白连接酶具有底物特异性。这份小型回顾将讨论AQP2的泛素化以及识别1-deamino-8-D-精氨酸加压素(dDAVP)依赖性AQP2调节的潜在E3 Ub蛋白连接酶。

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