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Fortuitous structure determination of ‘as-isolated’ Escherichia coli bacterioferritin in a novel crystal form

机译:新型晶体形式分离的大肠杆菌细菌铁蛋白的偶然结构测定

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摘要

Escherichia coli bacterioferritin was serendipitously crystallized in a novel cubic crystal form and its structure could be determined to 2.5 Å resolution despite a high degree of merohedral twinning. This is the first report of crystallographic data on ‘as-isolated’ E. coli bacterioferritin. The ferroxidase active site contains positive difference density consistent with two metal ions that had co-purified with the protein. X-ray fluorescence studies suggest that the metal composition is different from that of previous structures and is a mix of zinc and native iron ions. The ferroxidase-centre configuration displays a similar flexibility as previously noted for other bacterioferritins.
机译:大肠埃希氏菌细菌铁蛋白以新的立方晶形偶然结晶,尽管高度多面体孪晶,其结构仍可确定至2.5Å分辨率。这是关于“分离的”大肠杆菌细菌铁蛋白的晶体学数据的第一份报告。亚铁氧化酶活性位点含有与已与蛋白质共纯化的两个金属离子一致的正差异密度。 X射线荧光研究表明,金属成分与以前的结构不同,并且是锌和天然铁离子的混合物。氧化铁酶的中心构型显示出与先前针对其他细菌铁蛋白类似的柔韧性。

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