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Crystallization and preliminary crystallographic analysis of N-acetyltransferase Mpr1 from Saccharomyces cerevisiae

机译:酿酒酵母中N-乙酰基转移酶Mpr1的结晶和初步晶体学分析

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摘要

Mpr1 is an enzyme that catalyzes the N-acetylation of the toxic l-azetidine-2-­carboxylic acid (AZC). Recently, Mpr1 has been shown to reduce levels of intracellular reactive oxygen species (ROS) under oxidative stress. The natural substrate involved in the ROS elimination in vivo is still unknown. Mpr1 has been purified and crystallized in space groups P1 and P3112. X-ray data were collected to 1.9 Å resolution from a trigonal crystal soaked with AZC.
机译:Mpr1是一种催化有毒l-氮杂环丁烷-2-­羧酸(AZC)的N-乙酰化的酶。最近,已显示Mpr1在氧化应激下可降低细胞内活性氧(ROS)的水平。体内参与ROS清除的天然底物仍是未知的。 Mpr1已在空间组P1和P3112中纯化并结晶。从用AZC浸透的三角晶体中以1.9dataÅ的分辨率收集X射线数据。

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