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Crystallization and preliminary X-ray study of alkaline alanine racemase from Bacillus pseudofirmus OF4

机译:假芽孢杆菌OF4碱性丙氨酸消旋酶的结晶及初步X射线研究

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摘要

Alanine racemase (DadXOF4), a dimeric endogenous PLP-dependent alkaline enzyme from alkaliphilic Bacillus pseudofirmus OF4, was expressed in Escherichia coli and purified with a His6 tag in a form suitable for X-ray crystallographic analysis. Crystals were grown by the hanging-drop vapour-diffusion method at 291 K using a solution containing 1.4 M sodium/potassium phosphate pH 8.2. The protein crystallized in space group P212121, with two protein molecules in the asymmetric unit.
机译:丙氨酸消旋酶(DadXOF4)是一种来自嗜碱假单胞菌OF4的二聚内源性PLP依赖性碱性酶,在大肠杆菌中表达,并以适合X射线晶体学分析的形式用His6标签纯化。晶体通过悬滴蒸汽扩散法在291 K下使用含有1.4 M钠/磷酸钾pH 8.2的溶液生长。该蛋白质在空间群P212121中结晶,其中两个蛋白质分子位于不对称单元中。

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