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Structure of a 6-pyruvoyltetrahydropterin synthase homolog from Streptomyces coelicolor

机译:Coelicolor链霉菌的6-丙酮酰四氢蝶呤合酶同系物的结构

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摘要

The X-ray crystal structure of the 6-pyruvoyltetrahydropterin synthase (PTPS) homolog from Streptomyces coelicolor, SCO 6650, was solved at 1.5 Å resolution. SCO 6650 forms a hexameric T-fold that closely resembles other PTPS proteins. The biological activity of SCO 6650 is unknown, but it lacks both a required active-site zinc metal ion and the essential catalytic triad and does not catalyze the PTPS reaction. However, SCO 6650 maintains active-site residues consistent with binding a pterin-like substrate.
机译:分离得自大肠杆菌链霉菌SCO 6650的6-丙酮酰基四氢蝶呤合成酶(PTPS)同源物的X射线晶体结构,分辨率为1.5resolutionÅ。 SCO 6650形成与其他PTPS蛋白非常相似的六聚体T折叠。 SCO 6650的生物活性尚不清楚,但是它既缺少必需的活性位点锌金属离子,又缺少必需的催化三元组,并且不催化PTPS反应。但是,SCO 6650保留了与结合蝶呤样底物一致的活性位点残基。

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