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Structure of the plasmid-mediated class C β-lactamase ACT-1

机译:质粒介导的C类β-内酰胺酶ACT-1的结构

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摘要

The crystallographic structure of ACT-1, which is the first plasmid-mediated AmpC-type β-lactamase to have been completely analyzed in terms of nucleotide sequence and which has a high degree of sequence similarity to the chromosomal AmpC enzymes of Enterobacter cloacae and the plasmid-encoded MIR-1, has been solved at 2.4 Å resolution. The overall structure of ACT-1 is similar to those of other class C β-lactamases, such as the AmpC enzymes from E. cloacae P99 and Escherichia coli.
机译:ACT-1的晶体结构是第一个通过质粒介导的AmpC型β-内酰胺酶,已经在核苷酸序列方面进行了全面分析,并且与泄殖腔肠杆菌和大肠杆菌的染色体AmpC酶具有高度的序列相似性。质粒编码的MIR-1,已以2.4Å分辨率解析。 ACT-1的总体结构与其他C类β-内酰胺酶类似,例如阴沟肠杆菌P99和大肠杆菌的AmpC酶。

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