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Purification crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the Fyn SH2 domain and its complex with a phosphotyrosine peptide

机译:Fyn SH2结构域及其与磷酸酪氨酸肽复合物的纯化结晶和初步X射线衍射分析

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摘要

SH2 domains are widespread protein-binding modules that recognize phosphotyrosines and play central roles in intracellular signalling pathways. The SH2 domain of the human protein tyrosine kinase Fyn has been expressed, purified and crystallized in the unbound state and in complex with a high-affinity phosphotyrosine peptide. X-ray data were collected to a resolution of 2.00 Å for the unbound form and 1.40 Å for the protein in complex with the phosphotyrosine peptide.
机译:SH2结构域是广泛的蛋白质结合模块,可识别磷酸酪氨酸并在细胞内信号传导途径中发挥核心作用。人蛋白酪氨酸激酶Fyn的SH2结构域已以未结合的状态与高亲和力的磷酸酪氨酸肽复合表达,纯化和结晶。收集到的X射线数据的未结合形式的分辨率为2.00Å,与磷酸酪氨酸肽复合的蛋白质的分辨率为1.40Å。

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