应用残基相互作用探讨嗜热和嗜冷酶稳定机制

摘要

为探寻嗜热酶和嗜冷酶稳定性的机制,提出一种基于蛋白分子内残基相互作用的方法.结果表明:在一级结构上,差异不明显的同源嗜热、常温、嗜冷酶在不同残基相互作用次数时,存在非常显著的差异;嗜热酶中,高相互作用次数的氨基酸及氨基酸类型与其同源常温酶差异最大,嗜热酶减少低相互作用次数的氨基酸,而增加高相互作用次数的氨基酸是其适应高温的普遍机制,嗜冷酶也存在类似趋势,但不如嗜热酶明显;同一个氨基酸在不同相互作用次数时,作用存在差异,这可解释现有一些相互矛盾的实验结果.