Ydj1p二聚体中β14～β15与domain-Ⅲ分离的拉伸分子动力学模拟研究

摘要

分子伴侣Hsp40是一种以二聚体的形式调控非天然多肽折叠的热激蛋白.本文通过拉伸分子动力学研究了酵母Hsp40家族成员Ydj1p二聚体中β14～β15与domain-Ⅲ的分离过程,深入探讨了影响Ydj1p二聚体稳定性的重要残基和相互作用力.研究表明,残基Thr366、Asp368、Cys370、Leu372和Phe375在Ydj1p二聚体的形成过程中发挥着重要的作用.其中,β14～β15中的残基Thr366和Asp368分别通过与domain-Ⅲ内的残基Asp291、Trp292和Trp292、Lys294之间形成的氢键,Asp368通过与domain-Ⅲ内的残基Lys314形成盐桥,Cys370、Leu372和Phe375则是通过与domain-Ⅲ形成疏水作用力来稳定Ydj1p二聚体结构.