内质网中FKBP23与BiP结合后对BiP的ATPase活性的影响

摘要

BiP是Hsp70家族在内质网体中的成员。Hsp70家族蛋白在生物体内的主要功能是蛋白质在细胞内亚细胞结构间的转运过程及其折叠过程中，充当分子伴侣的角色，使蛋白质在其生理位置上能够折叠成具有正常生理功能的空间结构并具有活性。和所有的Hsp70家族成员一样，BiP的N端具有弱的ATP酶(ATPase)活性。ATPase是为主动转运提供能量的专一性酶，ATP与ATPase在生物体中普遍存在，它们参与细胞膜的主动转运过程，它们与作物的生长发育、抗寒性及水分胁迫等有关，也与动物及人类的疾病和医疗有密切关系。 FKBP23属于亲免蛋白(Immunophilin)家族的成员。亲免蛋白具有两大主要特征：一是遗传上的保守性，即从低等生物、植物、动物直至人等高级哺乳动物的体内均有亲免蛋白存在；二是该蛋白N端具有肽脯氨酰顺反异构酶(PPIase)活性，这种活性能被与之结合的用于器官移植的免疫抑制剂FK506所抑制。 实验采用丙酮酸激酶-乳酸脱氢酶偶联酶法，通过测定mFKBP23与mBiP结合后mBiP的ATPase活性的变化，以及在结合液中加入GST-mFKBP23c、免疫抑制剂FK506，mBiP的ATPase活性的一系列变化。结果证明：mFKBP23的C端可以与mBiP的C端特异性结合后，且结合后mFKBP23的N端的PPIase结构对BiP的N端的ATPase活性具有调节作用，从而改变BiP与蛋白质结合的状态，进而影响蛋白质折叠的进程。

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文摘

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第一章前言

第二章实验部分

第三章实验结果与讨论

第四章总结

参考文献

致谢

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