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重组活性羧肽酶B在胰岛素原C肽制备工艺中的应用

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用RT-PCR方法克隆了大鼠羧肽酶原B的cDNA编码序列,将其重组到原核表达质粒pT7-473中,并在大肠杆菌中可以包涵体方式获得高表达,SDS-PAGE电泳及灰度扫描显示表达量达菌体总蛋白的35﹪,表达产物融合了表达质粒上的6His,在变性条件下,经Ni-NTA柱纯化,得到胰蛋白原B,在复性液中复性后,胰蛋白酶切得具酶活性的羧肽酶B.然后经DEAE-FF分离纯化获得较纯的羧肽酶B 110mg/L发酵液,比活为13.5u/mg.该重组的羧肽酶B可应用于胰岛素原C肽的制备工艺中.

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来源
《2003年全国生化与生物技术药物学术研讨会》|2003年|288-293|共6页
会议地点丹东
作者
李素霞; 张育坚; 田丽萍; 刘海峰; 张晓彦; 夏文超; 龚毅; 袁勤生;
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作者单位

中国药学会;

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会议组织
正文语种
原文格式 PDF
中图分类影响生长代谢机能药物;基因工程（遗传工程）;
关键词
羧肽酶原B; 羧肽酶B; 融合表达; 分离纯化; 胰岛素原C肽; 制备工艺; 基因工程;

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