蛋白质折叠/去折叠的电化学研究

摘要

研究蛋白质尤其多维结构复杂蛋白质的构象变化，对理解蛋白质的折叠/去 折叠机理提供重要的实验基础和理论信息。牛血清白蛋白（BSA）是一个典型的多区域非电活性蛋白，由三个区域构成，称为“domains（I, II, III）”，每个区域 分为两个子域“subdomains A 或subdomains B）”，揭示了它们独特的键合特异性 [1]。大多数配体小分子主要键合在subdomain IIA 或者sudomain IIIA 区，如IIA 区对胆红素（BR），IIIA 区对安定（DIA）等具有很强的特异性键合作用[2,3]。